Amyloïdes est étroitement liée à la pile formée par les milliers de protéines sous forme d'agrégation pour amyloïde vaste avec plusieurs maladies, dont la maladie d'Alzheimer et le diabète de type II. Maintenant, la recherche publiée dans la revue « Chemical Physics », les scientifiques rapportent un modèle mathématique de la formation de fibrilles amyloïdes. Le modèle montre comment le procédé de polymérisation se produit de manière catalytique, ce qui a été précédemment pas bien comprise. Les chercheurs protéines spécifiques au modèle d'agrégation Aß40 appliqué à une associée à la maladie d'Alzheimer.
Les résultats ont montré que le processus d'agrégation de fibres Aß40 se produit généralement à une interface, par exemple à proximité de la surface liquide de la solution ou de la paroi de verre du tube. Cela a des implications importantes pour la maladie de données de laboratoire Alzheimer et d'autres études utilisées dans l'interprétation. Le modèle est constitué d'un ensemble de composition des équations mathématiques, équation de vitesse appelé décrit la variation de la concentration d'agrégats de protéines au fil du temps. Chaque étape de réaction dans le modèle sont similaires aux étapes prouvées enzymes impliquées dans la réaction. Les enzymes fonctionnent par la pointe de la fibre ou une surface latérale de la croissance, ou peut être un récipient de réaction.
Les chercheurs ont constaté que sur la forme mathématique du modèle a été publié en 1913 et célèbre équation de Michaelis-Menten décrit la vitesse de réaction de l'enzyme. Toutes les formes de modèles mathématiques pour la formation d'amyloïde d'être beaucoup plus simple qu'auparavant, avec l'avantage supplémentaire que l'équation peut être résolue à la main, sans la nécessité d'une simulation par ordinateur. Co-auteur Alexander Cher a déclaré: Nous espérons que la méthodologie développée dans le présent document, l'avenir soutiendra les efforts pour former un nouveau phénomène de la modélisation amyloïde. solution mathématique se trouve pour l'équation de Michaelis-Menten.
L'une des principales caractéristiques est appelé phénomène de saturation. Lorsque la saturation se produit à des concentrations élevées de protéines, les sites catalytiques sont entièrement occupés. Dans le cas d'études ont également montré Aß40 saturation, le processus d'agrégation provoquée comporte une surface, telle qu'une paroi du tube à essai. Bien que ces résultats ne sont pas applicables directement à l'organisme lui-même, mais co-auteur Tuoma Knowles a déclaré: Ce travail facilitera la découverte du cas d'autres espèces, le noyau de la recherche de la formation d'amyloïde dans les fluides corporels. L'analyse des données expérimentales seront prises à un nouveau niveau, qui sera nécessaire à la formation d'un inhibiteur efficace de l'amyloïde.
fibres amyloïdes formées à partir d'un polypeptide soluble, une caractéristique de nombreuses maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. Caractérisation microscopique de ces phénomènes derrière le processus de réaction permet de comprendre l'évolution de ces maladies et peut fournir une méthode raisonnable pour la conception de médicaments pour prévenir ces maladies. Des expériences ont démontré que la majorité de ces réactions sont catalysées dans la nature, dans des conditions typiques des systèmes biologiques peuvent présenter des effets de saturation des enzymes similaires, mais il y a un manque d'un cadre de modèle unifié pour expliquer ces effets de saturation. Ainsi, cette étude présente un modèle dynamique de fibres biologiques générales.
Dans ce modèle, chacun des cours de base de la réaction du réseau peut être catalysé. simples expressions de forme fermée dérivés peuvent être décrits avec précision le fil formant grande variété de mécanismes biologiques, et dans lequel le premier intégrateur fournit une pluralité de loi de vitesse de réaction des systèmes saturés. De plus, sa simplicité mathématique sans précédent permet aux chercheurs d'expliquer très clairement l'effet d'augmenter la cinétique globale de saturation. En ajustant les données à l'Aß40 agrégé vitro, ce qui indique la validité du modèle. Notamment, une étude a révélé que la nucléation devient saturée, il doit démontrer que est hétérogène, à l'interface, plutôt que dans une solution.
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