En 2009, le prix Nobel de physiologie ou médecine a été décerné à trois scientifiques dans le domaine de la recherche télomères --Elizabeth H. Blackburn, Carol W. Greider et Jack W. Szostak, pour leur découverte de télomères et la télomérase est de savoir comment le mécanisme de protection d'extrémité des chromosomes. Les télomères sont présents dans une protéine de l'ADN spécifique des complexes extrémités des chromosomes eucaryotes, étant donné que la replication de l'ADN « problème de replication d'extrémité », l'ADN télomérique raccourcira comme la division cellulaire, quand elle est réduite dans une certaine mesure, il déclenche une réponse de dommages à l'ADN, et donc induire la sénescence cellulaire et la mort. La télomérase est responsable de l'allongement des télomères d'une cellule de la transcriptase inverse, qui est constitué de plusieurs dizaines de macromolécules biologiques. Le composant de base est une sous-unité protéique de l'ARN de la télomérase de la TERT et TR, ils sont assemblés ensemble pour produire ensemble TERT et TR mécanisme activité télomérase peut cependant pas clair. 90% des cellules tumorales afin de maintenir la longueur des télomères par la télomérase activation, qui est un mécanisme important de l'immortalisation des cellules tumorales.
Suzhou Institut de génie biomédical Groupe de travail et de l'Académie Alpine Académie militaire de l'Académie de médecine militaire du groupe de recherche en sciences concentrées feuilles échecs, groupe de recherche coopérative Yang, dirigée par le co-immunoprécipitation utilisant la spectrométrie de masse et ont découvert les protéines qui interagissent PES1 TERT, actuellement connu la fonction PES1 principalement pour réguler la prolifération des cellules avec le ribosome et son interaction avec la fonction télomérase et des télomères régulation ne sait pas.
Afin d'explorer le rôle de télomérase PES1, chercheurs ont d'abord par la protéine mutuelle et de protéines -ARN expériences directes mutuelles ont confirmé la liaison TERT PES1 En effet, en se liant TERT TR, formant ainsi un complexe, et plus de 50% de la cellule PES1 de l'activité de télomérase sont impliqués. Ce point est particulièrement important lorsque, PES1 composant connu de la télomérase complexe et interagissent avec la télomérase PES1 qui montre la formation d'un nouveau composé ayant une activité enzymatique.
En même temps, d'autres expériences ont constaté que les conditions dans le PES1 souris knock-out, les cellules spécifiques à frapper du foie PES1 cause de foie activité télomérase chez les souris considérablement réduit, nettement plus courte longueur des télomères et la sénescence cellulaire induite par le foie. En outre, dans les échantillons de cancer du sein télomérase positif, nous avons également trouvé dans le niveau d'expression de l'activité télomérase dans le tissu tumoral PES1 corrélation positive. Ces résultats montrent que, PES1 assemblage télomérase peut être ajustée, et une nouvelle cible thérapeutique peut les maladies PES1 du vieillissement et le cancer.
Récemment, au-dessus des résultats connexes - les « progrès scientifique » (Les progrès scientifiques) à PES1 est un élément essentiel de l'assemblage télomérase et régule la sénescence cellulaire a été publié que l'on trouve des protéines PES1 régulent l'assemblage de TERT et TR en interagissant avec TERT et réglementation supplémentaire des télomérase cellules positives activité télomérase, la longueur des télomères et la sénescence cellulaire.
Génie biomédical Suzhou nouveau mécanisme décrit dans le document autre ensemble télomérase
Source: Suzhou Institut de génie biomédical, l'Académie chinoise des sciences
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