Une collaboration internationale entre DESY menée par plus de 120 chercheurs représentant a annoncé les premiers résultats scientifiques du nouveau laser à rayons X XFEL européen. Cette recherche de rupture du sol non seulement prouvé que les nouvelles installations de recherche peuvent accélérer la vitesse des expériences plus d'un ordre de grandeur, mais révèle aussi la structure d'une enzyme jusqu'alors inconnue, l'enzyme responsable de la résistance aux antibiotiques. Directeur exécutif du Robert European XFEL Feidenhans'l a souligné: la première utilisation de l'installation XFEL européenne pour l'équipe de travail de pionnier a ouvert la voie à tous les utilisateurs, qui bénéficient de ces expériences d'avant-garde, nous sommes très heureux - ces les résultats montrent que l'effet de la possibilité de travailler encore mieux que prévu, et est prêt à fournir de nouvelles percées scientifiques.
Brocade Park - scientifique Science: Les scientifiques ont publié les résultats dans « Nature Communications », y compris la nouvelle structure de la protéine a été découverte dans le XFEL européen. les scientifiques de DESY du Centre pour Free Electron Laser Science (CFEL) Anton Batty (Anton Barty) a dit: Dans une nouvelle catégorie d'installation, doit maîtriser beaucoup de gens n'ont pas eu auparavant pour faire face aux défis. Elle supervise une équipe d'environ 125 chercheurs représentant, ont participé à la première ouverture d'expérience à l'ensemble de la communauté scientifique. Je le compare à un nouveau voyage inaugural de l'avion: tous les calculs et l'assemblage sont terminés, tous disent que ça va marcher, mais jusqu'à ce que vous tester afin de savoir si elle peut vraiment voler. Le European XFEL km de long 3.4 est conçu pour émettre des rayons X une fois tous les 220 nanosecondes.
Lorsque x-ray flash lumineux (violet) des résultats de jet d'eau (bleu) d'enzyme cristaux, les enregistrements de données de diffraction peut être reconstruit diagramme conceptuel de la structure spatiale de l'enzyme (à droite). Image: DESY / Lucid Berlin
Pour déverrouiller les molécules biologiques (tels que des enzymes) structure tridimensionnelle, ces impulsions sont utilisées pour obtenir le flash d'exposition aux rayons X de plus en plus à partir de minuscules cristaux de biomolécules. Chaque impression produira un diagramme de diffraction unique sur le détecteur. Si l'enregistrement de tous les côtés assez cristaux pour ce modèle, nous pouvons calculer la structure spatiale, la structure de la biomolécule biomoléculaire peut révéler comment cela fonctionne. Cependant, chaque rayonnement cristallographie aux rayons X ne peut être un, car il est un éclair fort évaporé (après produit un diagramme de diffraction). Par conséquent, la construction d'une structure tridimensionnelle complète des molécules biologiques, un nouveau jet d'eau de cristallisation doit être injecté à travers le trajet du laser, le faisceau de lumière entrant dans le temps, pour préparer le flash suivant. Avant cela, personne n'a essayé à un rythme rapide pour l'analyse par rayons X d'échantillons avec une résolution atomique.
Jusqu'à présent, l'un des taux d'impulsion du plus rapide d'une radiographie des lasers sont 120 flashs par seconde, à savoir flash toutes les 0,008 secondes (ou 80 millions de nanosecondes). Pour les plus rapides de sondage des molécules biologiques, pour ajouter rapidement cristal - jet d'eau rayons X seront vaporisés, et doit être rapidement restaurée. Le jet portant le taux d'échantillonnage allant jusqu'à 100 mètres par seconde, ce qui est de la Formule Un rythme record de vitesse. « Max Wiedorn et son collègue Dominik Oberthur de traitement CFEL avec la livraison des échantillons de travail, buse spécialement conçu pour assurer la stabilité du jet à grande vitesse pour répondre aux exigences. Pour si rapidement l'enregistrement de rayons X motif de diffraction, constitué d'DESY scientifique Heinz Graafsma dirigée par la coalition internationale a conçu et construit un des plus rapides de la caméra à rayons X du monde, spécialement fabriqué pour le XFEL européen.
détecteur de pixel de gain d'intégrateur adaptatif (AGIPD) non seulement enregistré rapidement dans l'impulsion de rayons X pour accéder à l'image, mais également de régler la sensibilité de chaque pixel individuel, l'utilisation maximale de la structure de motif de diffraction de précision l'information des échantillons codés. « Les exigences du XFEL européen est si unique que la sonde doit être entièrement conçu à partir de zéro et adapté pour cette tâche Les scientifiques ont identifié un échantillon très bien connu - structure lysozyme de blanc d'oeuf, comme une pierre de touche, pour vérifier que le système fonctionne comme prévu. en effet, les structures dérivées européen XFEL lysozyme connus structure totalement cohérente, montrant bien à 0.18 nanomètres (un millionième de millimètre), ce qui est x une excellente performance laser à rayons preuve, la vitesse d'analyse sont très enthousiasmés par: les dernières heures de l'expérience peuvent maintenant être effectuées en quelques minutes en utilisant les paramètres peuvent être optimisés encore accélérer l'acquisition de données.
XFEL européen prévoit l'exploration du nanomètre futur brillant univers, performance étonnante x-ray laser est un département succès de l'accélérateur de DESY spécial, les chefs de service de la plus longue et la construction la plus avancée supraconductrices accélérateur linéaire du monde, poussée en Europe XFEL. En tant que deuxième objectif de l'étude, l'équipe de recherche a choisi un jeu un rôle important dans les enzymes bactériennes résistantes aux antibiotiques. désigné moléculaire CTX-M-14-lactamase isolée de la profonde préoccupation des souches multirésistantes de bactéries Klebsiella pneumoniae dans les hôpitaux du monde entier. Il y a deux ans, selon les Centers for Disease Control and Prevention (CDC) dire, même aux États-Unis a trouvé un Klebsiella pneumoniae « résistant à la casserole » (Klebsiella pneumoniae) isole, mais aucun de ses 26 types d'antibiotiques couramment utilisés un impact. enzymes bactériennes CTX-M-14-lactamase présente dans toutes les souches, fonctionne comme une paire de ciseaux pour couper la molécule de pénicilline cycle lactame dérivé d'antibiotiques, ce qui les rend inutilisables.
chercheur principal, le Dr Ann Anton Batty (à gauche) du scientifique XFEL européen et DESY Dr Richard Bean SPB / instrument SFX, a établi les premières expériences de la nouvelle installation. Image: DESY, Lars Berg
Pour éviter cela, l'antibiotique généralement utilisé conjointement avec un composé de l'appelé avibactam, de tels composés peuvent bloquer les enzymes ciseaux moléculaires. Malheureusement, la mutation modifie la forme de ciseaux. Certains hôpitaux de souches de Klebsiella pneumoniae ont été en mesure de diviser, et même spécialement mis au point la troisième génération d'antibiotiques. Si nous savons que cette situation est de savoir comment il est arrivé, il peut aider à concevoir des antibiotiques pour éviter ce problème. Les scientifiques ont étudié un type CTX-M-14 complexe dans lactamase -, qui est une bactérie « type sauvage » non résistants, combinée avec le site actif de l'enzyme, cette structure ne l'ont jamais il a été analysé. Les résultats obtenus avec une précision de 0,17 nm montre comment drapeau Avibactam est fixé à son centre actif de l'enzyme sur la surface de la vallée. Ce complexe particulier avait jamais vu auparavant, bien que l'on connaît la structure des deux composants séparés.
Les résultats de mesure montrent à haute information structurelle peut être enregistré, qui est la première étape de l'enzyme d'enregistrement de cliché et le substrat de la réaction biochimique à différents stades de la XFEL européen. Les plans de l'équipe à l'utilisation laser à rayons X avec UKE professeur hôpital universitaire de Hambourg et co-auteur l'équipe de He Holger Rohde ensemble comme des caméras film, ces clichés sont assemblés en avbactam et ce dans lactamase - images de dynamique moléculaire. Cette vidéo nous donne un aperçu utile dans les processus biochimiques, un jour, il peut nous aider à concevoir de meilleurs inhibiteurs, réduire la résistance aux antibiotiques. Imagerie réactions chimiques et biochimiques juste un exemple d'un tout nouveau spectre d'expériences scientifiques par le XFEL européen. Un facteur clé est la vitesse de collecte des données. Les scientifiques européens XFEL Adrian Mancuso a souligné: Cela ouvre de nouvelles avenues pour la découverte de la structure.
Cette expérience montre que les différences dans l'utilisation du taux de découverte possible XFEL européenne, comme pour attraper un avion au-dessus de l'Atlantique à bord d'un navire et non pas comme différence notable dans le temps de Voyage, l'impact pourrait être énorme. La première fois à l'époque XFEL européenne l'expérience a été en Septembre 2017 après l'installation ouverte pendant deux semaines, et est ouvert à tous la communauté des scientifiques, leur permettre de participer, de contribuer, apprendre et acquérir de l'expérience pour faire de telles mesures à l'installation. La propagation rapide du succès de la politique scientifique ouverte, peut par la suite des outils SPB / SFX résultats de la campagne vu. En plus de toutes les expériences de cristallisation en continu effectuées dans le XFEL européen, un grand nombre d'efforts communautaires pour relever les défis de la gestion des données et la visualisation de irrésolu précédemment. Edgar Weckert DESY photon directeur de recherche a félicité le travail de pionnier de l'ensemble de l'équipe: ces grandes réalisations qui démontrent le potentiel de supraconducteur à haute répétition des lasers à rayons X dans l'analyse à haut débit, cette analyse peut changer fondamentalement ce la recherche.
