Le 11 mai, Nat Struct & Mol Biol a publié les résultats de la recherche collaborative du groupe de recherche Zhang Peng et du groupe de recherche Liu Hongtao du Center for Excellence in Molecular Plant Science, Chinese Academy of Sciences, intitulé "The oligomeric structures of plant cryptochromes". Les travaux de recherche ont rapporté la structure tridimensionnelle des oligomères du domaine PHR de la protéine CRY du récepteur bleu chez le maïs et Arabidopsis thaliana, et ont révélé le mécanisme moléculaire de l'activation lumineuse du récepteur bleu végétal CRY.
Le Cryptochrome CRY est une classe de flavoprotéines conservées évolutivement avec de multiples fonctions biologiques. Chez les animaux, CRY joue un rôle dans la régulation du rythme circadien. Chez les plantes, CRY régule divers aspects de la croissance et du développement des plantes, y compris l'allongement de l'hypocotyle et l'initiation de la floraison. La protéine CRY se compose d'un domaine PHR homologue de la photolyase N-terminale conservée évolutivement et d'un domaine CCT C-terminal de longueur variable. Le domaine PHR se lie au chromophore FAD, absorbe la lumière bleue et est activé, puis interagit avec les protéines en aval pour transmettre des signaux lumineux. Cependant, la question scientifique clé de la façon dont les protéines CRY végétales sont activées par la lumière bleue et contribuent finalement à l'interaction avec les protéines en aval reste non résolue.
Les chercheurs ont utilisé des systèmes d'expression de cellules d'insectes pour exprimer de manière recombinante une variété de protéines CRY d'origine végétale et ont reconstruit le processus de photoactivation des protéines CRY végétales in vitro. De plus, en utilisant la microscopie cryoélectronique à une seule particule et la cristallographie aux rayons X, les structures dimère et tétramère de la protéine AtCRY2W374A et le domaine PHR N-terminal de la protéine de maïs ZmCRY1cW368A (et ZmCRY1a) composée de l'état physiologique d'Arabidopsis ont été analysés (CRY-PHR). Sur la base des résultats structurels, les chercheurs ont effectué une analyse biochimique in vitro et des expériences physiologiques in vivo, qui ont confirmé que l'homodimère est la forme active de la CRY végétale, et le tétramère est formé par une dimérisation supplémentaire du dimère. Les chercheurs ont expliqué les changements conformationnels dans le processus d'activation CRY en comparant la structure CRY-PHR activée obtenue avec la structure d'état inactive précédemment signalée. Enfin, les chercheurs ont conclu que la transmission du signal lumineux médiée par le CRY du photorécepteur végétal comprend principalement trois processus moléculaires: la photoréduction induite par la lumière bleue, le changement de conformation pour former un dimère actif et la liaison des protéines en aval pour transmettre les signaux lumineux. Toute mutation qui affecte les trois processus ci-dessus, ou des protéines régulatrices (telles que le BIC peut inhiber la formation de dimères, cette spéculation a été confirmée par un autre document de recherche publié en même temps) affectera le processus de transmission du signal lumineux de la plante. Il convient de noter que les résultats de l'alignement basé sur la séquence montrent que ce mécanisme est susceptible d'être répandu uniquement chez les plantes. Cette recherche a non seulement révélé le mécanisme moléculaire de la photoactivation du photorécepteur végétal CRY, mais a également jeté une base moléculaire importante pour la conception et l'application de CRY en tant qu'interrupteur à lumière contrôlée dans le domaine de l'optogénétique. Nat Struct & Mol Biol a publié l'article Views & News sur les travaux du professeur UCLA Lin Chentao (lien de l'article: https://www.nature.com/articles/s41594-020-0432-6).
La structure tridimensionnelle du dimère activé par le récepteur bleu végétal CRY-PHR (a) et le processus moléculaire de transmission du signal lumineux (b)
Le Dr Shao Kai, Zhang Xue et le Dr Li Xu du groupe de recherche Peng Zhang du Center for Excellence in Molecular Plant Science de l'Académie chinoise des sciences sont les co-premiers auteurs de ce travail. Les chercheurs Zhang Peng et Liu Hongtao sont les co-auteurs correspondants de l'article. Ce travail a été financé conjointement par le programme national de recherche et de développement clé, le projet pilote sur les plantes moléculaires B de l'Académie chinoise des sciences, la Fondation nationale des sciences naturelles de Chine et la Commission municipale des sciences et de la technologie de Shanghai. La collecte de données de microscopie électronique cryogénique et l'analyse d'échantillons ont été fortement soutenues par l'Université de Tsinghua, le National Protein Center (Shanghai) et les plates-formes de microscopie cryoélectronique de l'Université de Zhejiang, et la collecte de données de diffraction cristalline a été obtenue auprès de la station de ligne BL19U1 de Shanghai Synchrotron Radiation Light Source et du Centre d'excellence des plantes moléculaires de l'Académie chinoise des sciences. Soutien et aide du centre.
Chercheur Liu Hongtao
Chercheur Zhang Peng
Source: Centre for Molecular Plant Excellence, Académie chinoise des sciences
